4月25日，記者從山西大學獲悉，該校分子科學研究所王宏飛教授團隊在鐵蛋白生物礦化分子機制研究領域取得新進展，相關研究成果發表于《美國化學會志》。
蛋白質具有獨特的金屬配位環境，能夠對金屬納米團簇的形狀和形態進行調控，以蛋白質為模板的金屬納米團簇和納米粒子的合成備受關注。然而，納米團簇在蛋白中詳細的形成過程和分子機制仍不清楚。
王宏飛介紹，研究團隊選取支原體鐵蛋白作為納米團簇合成的生物模板，獲得了一系列不同大小和形狀的Fe-O納米團簇，并聯合使用X射線蛋白晶體衍射技術和低溫冷凍電鏡技術解析獲得不同納米團簇精確的空間結構，描繪出鐵蛋白四重軸通道處單個鐵原子逐步形成Fe-O納米團簇的完整過程。
王宏飛表示，這項研究工作有助于科研人員了解金屬納米團簇形成的分子機制，并為其他類型金屬納米團簇的合成提供了一種有效的方法和模板。
（受訪單位供圖）
4月25日，記者從山西大學獲悉，該校分子科學研究所王宏飛教授團隊在鐵蛋白生物礦化分子機制研究領域取得新進展，相關研究成果發表于《美國化學會志》。
蛋白質具有獨特的金屬配位環境，能夠對金屬納米團簇的形狀和形態進行調控，以蛋白質為模板的金屬納米團簇和納米粒子的合成備受關注。然而，納米團簇在蛋白中詳細的形成過程和分子機制仍不清楚。
王宏飛介紹，研究團隊選取支原體鐵蛋白作為納米團簇合成的生物模板，獲得了一系列不同大小和形狀的Fe-O納米團簇，并聯合使用X射線蛋白晶體衍射技術和低溫冷凍電鏡技術解析獲得不同納米團簇精確的空間結構，描繪出鐵蛋白四重軸通道處單個鐵原子逐步形成Fe-O納米團簇的完整過程。
王宏飛表示，這項研究工作有助于科研人員了解金屬納米團簇形成的分子機制，并為其他類型金屬納米團簇的合成提供了一種有效的方法和模板。
（受訪單位供圖）
本文鏈接：我國學者在鐵蛋白生物礦化分子機制研究領域取得新進展http://www.sq15.cn/show-2-5426-0.html
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